[기술사 2-7] 아미노산의 분류와 성질 (*보완필요)

1. 아미노산의 분류와 성질에 대하여 설명하시오.      *3.20(수)

- 아미노산은 곁사슬의 특성에 따라 다양한 기준으로 분류됨

 

1) 극성/비극성  

*극성아미노산은 물에 용해되고, 비극성은 용해되지 않음

- 극성 아미노산

: 곁사슬에 친수성 작용기를 가져 물에 잘 녹음. 일반적으로 단백질의 표면에 존재하며, 

다른 단백질과 결합하는데에 중요한 역할을 함

(물과 상호작용하며, 다른 단백질과 결합하여 단백질 복합체 형성 등)

 * 세린, 트레오닌, 아스파라긴, 글루타민, 라이신, 히스티딘, 아르기닌

 

- 비극성 아미노산

: 곁사슬이 물을 흡수하지 않음. 일반적으로 단백질의 내부에 존재

→ 단백질의 구조와 기능에 중요한 역할을 함.(세포 내외부의 물질 이동 조절) 

: 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 프롤린, 페닐알라닌, 트립토판 등 

 

 

2) 전하

- 산성 아미노산: 음전하를 가짐(아스파르트산, 글루탐산)

- 염기성 아미노산: 양전하를 가짐(라이신, 히스티딘, 아르기닌)

- 중성 아미노산: 전하를 가지지 않음(글리신, 알라닌, 트레오닌, 프롤린, 메티오닌 등) 

 

3) 구조

- 지방족 아미노산: 지방사슬을 가짐(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 프로린)

- 방향족 아미소나: 방향족 고리를 가짐(페닐알라닌, 티로신, 트립토판)

- 비고리 마미노산: 지방사슬이나 방향족 고리가 없음(글리신, 세린, 글루타민 등)

 

4) 기능

- 필수아미노산 : 체내에서 합성되지 않아 음식으로 섭취해줘야 함

 (페닐알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 트레오닌 등)

- 비필수 아미노산: 체내에서 합성 될 수 있음

  (알라닌, 아스파르트산, 글루탐산, 글리신, 세린 등)

 

5) 기타

- 황 함유 아미노산: 메티오닌, 시스테인

- 하이드록시 아미노산: 세린, 트레오닌, 티로신

- 이미노 아미노신: 프로린 (?)